DOMANDA: Sono uno studente di STB al primo anno e avrei un dubbio riguardante i grafici lineari di inibizione enzimatica non competitiva.
Nel libro di testo (Principi di Biochimica di Lehninger, Figura 1) i grafici sono diversirispetto a quello per l'inibizione non-competitiva delle sue slide (figura 2 con il bordo rosso). Qual è il grafico corretto?
RISPOSTA: I grafici che mi invia mostrano la inibizione competitiva (a sinistra, che corrisponde a quanto trattatnel corso), quella incompetitiva (in centro, che non abbiamo trattato e che non vi serve a questo stage della vostra preparazione in biochimica) e anche l'inibizione mista (a destra).
Io vi ho spiegato come funziona l'inibizione non-competitiva (figura 2), quando l'inibitore si lega ad un sito diverso da quello per il substrato, e con un meccanismo allosterico diminuisce solo l'attività catalitica dell'enzima.
Però ho anche sottolineato che non è molto comune, poiché è improbabile che il meccansimo allosterico, che interacisce con un sito diverso da quello attivo, riesca a ridurre solo l'attività catalitica senza inficiare la capacità di legame.
Infatti, sono molto più comuni gli inibitori misti, che inibiscono sia la capacità catalitica sia la capacità di legame, e si comportano come indicato nel grafico.
Agli scopi del corso, è stato utile considerare il caso limite e di più facile comprensione della inibizione non-competitiva.
La competizione incompetitiva (in inglese uncompetitive) è un altro caso limite e piuttosto raro dove la Vmax e il Km sono diminuiti nella stessa proporzione dall'inibitore.
Figura 1
Figura 2
Last modified: Thursday, 29 June 2023, 4:48 PM
